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/ Aminet 6 / Aminet 6 - June 1995.iso / Aminet / misc / sci / prosite.lha / Prosite / data / PDOC00148 < prev    next >
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Text File  |  1995-03-04  |  1.4 KB  |  30 lines
  1. *********************
  2. * Enolase signature *
  3. *********************
  4.  
  5. Enolase (EC 4.2.1.11) is a glycolytic enzyme that catalyzes the dehydration of
  6. 2-phospho-D-glycerate to  phosphoenolpyruvate.  It  is  a  dimeric enzyme that
  7. requires magnesium both for catalysis  and   stabilizing the dimer. Enolase is
  8. probably found in all  organisms that metabolize sugars. In vertebrates, there
  9. are three  different  tissue-specific isozymes: alpha present in most tissues,
  10. beta in muscles and gamma found only in nervous tissues.
  11.  
  12. As a  signature pattern for   enolase,  we selected a  conserved   region that
  13. includes an Asp-Asp dipeptide. According to the three-dimensional structure of
  14. enolase [1],  the  first  aspartic  acid  is one of three residues involved in
  15. binding the magnesium ion while the second is part of the active site region.
  16.  
  17. Tau-crystallin,  one of  the major lens  proteins  in  some fish, reptiles and
  18. birds, has been shown [2] to be evolutionary related to enolase.
  19.  
  20. -Consensus pattern: D-D-L-x-V-[STA]-N-[PV]
  21.                     [The first D is a magnesium ligand]
  22. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  23. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  24. -Last update: December 1992 / Pattern and text revised.
  25.  
  26. [ 1] Lebioda L., Stec B., Brewer J.M.
  27.      J. Biol. Chem. 264:3685-3693(1989).
  28. [ 2] Wistow G., Piattigorsky J.
  29.      Science 236:1554-1556(1987).
  30.